Modulação Alostérica ou “feed-back” Modulação Covalente Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa. A modificação covalente (não permanente) constitui uma reação química catalisada por enzimas.
Há 4 tipos de regulação das vias metabólicas:
Enzimas alostéricas são enzimas que contem uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e modificar a atividade catalítica destas enzimas. As modificações no sítio catalítico podem diminuir ou acelerar a velocidade da reação.
De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima ...
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
Os mecanismos de inibição se baseiam em mimetizar ou participar em uma das etapas da reação catalítica, podendo reagir reversivelmente com grupos funcionais do sítio ativo ou mesmo distante deste sítio, causando alteração global da estrutura da enzima.
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