Uma vez ligados, o complexo enzima + substrato reage para a formação do(s) produto(s), com a enzima acelerando essa reação. O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica.
As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas. Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas.
Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P). Cinética de Michaelis–Menten
A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reação enzimática é a metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten. Se o passo para determinação da velocidade for lento, quando comparado
O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação. A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação protéica.
(Eq. 1). k2também é o valor máximo de reações enzimáticas catalisadas por segundo. Com baixas concentrações de substrato [S], a enzima permanece em equilíbrio entre a forma livre E e o complexo enzima-substrato ES; Aumentando [S] aumenta [ES] à custa de [E], mudando o equilíbrio para o lado direito.
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