Na catálise de uma reação química, as enzimas interagem com os substratos, formando com eles, temporariamente, o chamado complexo enzima-substrato. ... Assim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato.
Bases Moleculares da Especificidade Enzimática Acredita-se que a eficiência catalítica das enzimas se deve à formação de um complexo entre a enzima e o estado de transição do substrato (complexo ES‡), o que permite a estabilização do estado de transição e a conseqüente aceleração da reação.
As enzimas são especificas para determinados substratos, ou seja, existe uma relação de complementaridade entre a enzima e o respectivo substrato. Algumas enzimas ligam-se apenas a um tipo de substrato catalisando uma única reacção – especificidade absoluta.
As enzimas apresentam locais de ligação através dos quais ocorre o processo de catalisação. Esses locais são chamados de sítios ativos e se adaptam as moléculas sobre as quais a enzima atua, sendo essas moléculas chamadas de substratos enzimáticos. Quando ocorre a ligação se forma o complexo enzima-substrato.
Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas mesmas, da reação química. Ou seja, resíduos do sítio ativo podem formar ligações covalentes temporárias com as moléculas do substrato como parte do processo de reação.
Região da enzima onde ocorre a reação = sítio ativo Molécula que se liga ao sítio ativo e que vai sofrer a ação da enzima = substrato 4 - Peso molecular: varia de 12.000 à 1 milhão daltons (Da), são portanto muito grandes quando comparadas ao substrato. glicose hexoquinase catalase Tetrâmero – 60KDa ~ 500aa 980aa
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