Os inibidores reversíveis se ligam de forma não covalente à cadeia polipeptídica da enzima. Na inibição irreversível o inibidor se liga através de ligação covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato.
Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima.
Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase ...
Definição ou significado de inibidor no Dicionário Infopédia da Língua Portuguesa. QUÍMICA substância cuja adição a um sistema em reação provoca uma diminuição na velocidade dessa reação ou a sua paragem
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes(mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente.
Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
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