A determinação experimental da velocidade da reação é feita recolhendo do meio reacional, a intervalos regulares de tempo, alíquotas da solução. A velocidade de uma reação enzimática é, em geral, obtida pela medida da quantidade de produto (ou produtos) formado (s) por unidade de tempo.
Cinética de Michaelis–Menten Se a velocidade inicial da reacção é medida sobre uma escala de concentrações de substrato (denotada como [S]), a velocidade de reacção (v) aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
Na determinação da atividade de uma enzima, a concentração do substrato deve ficar em torno de 10 Km ou, se não for possível, deverá atingir o limite da solubilidade. Nestas condições esta reação aproxi- ma-se de 90% da velocidade máxima (PANASSE, 1974), que está vinculada à atividade molecular.
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente. Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura.
A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos. Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).
Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros
(Eq. 1). k2 também é designado como kcat ou turnover, o valor máximo de reacções enzimáticas catalisadas por segundo. Com baixas concentrações de substrato [S], a enzima permanece em equilíbrio entre a forma livre E e o complexo enzima-substrato ES; aumentando [S] aumenta [ES] à custa de [E], mudando o equilíbrio para o lado direito.
Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P). Cinética de Michaelis–Menten
O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação. A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação protéica.
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