A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos. Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).
A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção.
O Km e Vmax são duas constantes de extrema importância no estudo das reações enzimáticas. O Km permite entender a função de enzimas que cat- alisam uma reação específica, como é o caso das isoenzimas, hexoquinase e glicoquinase.
Para encontrá-la é necessário chegar ao Km, que é a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima. Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu substrato. Segundo o professor, quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade.
As enzimas são divididas em seis classes de acordo com o tipo de reação que elas catalisam: oxidoredutase, transferase, hidrolase, liase, isomerase e ligase. O catalisador aumenta a velocidade da etapa lenta de uma reação proporcinando um caminho com um ΔG‡ menor.
Taxa de reação representada graficamente como uma função da concentração de substrato para uma enzima cooperativa. A curva é em forma de S (sigmoidal), com uma transição brusca da taxa de reação baixa para a alta em uma faixa estreita de concentrações de substratos.
A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas se ligam aos substratos, transformando-os em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos.
Km é uma medida da afinidade da enzima pelo substrato, quanto menor o Km maior a afinidade.
A velocidade de uma reação enzimática é, em geral, obtida pela medida da quantidade de produto (ou produtos) formado (s) por unidade de tempo.
Gráficos como este mostrado a seguir (representando graficamente a taxa de reação em função da concentração de substrato) são frequentemente usados para exibir informações sobre a cinética enzimática. Eles fornece muitas informações úteis, mas podem ser bastante confusos quando vistos pela primeira vez.
Atividade enzimática é afetada pela temperatura O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação.
A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reação enzimática é a metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten. Se o passo para determinação da velocidade for lento, quando comparado
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática Vários fatores influenciam a atividade de uma enzima. Os mais importantes são a temperatura, pH, concentração de substrato e a presença ou ausência de inibidores. Temperatura A velocidade da maioria das reações químicas aumenta quando a temperatura aumenta.
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