Regulação alostérica, em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas. ... Fosforilação de proteínas desempenha um papel central no controle de muitas outras funções celulares, incluindo o crescimento e diferenciação celular.
Na regulação alostérica, o efetor se liga através de ligação não covalente ao sítio modulador da enzima . ... A ativação ou inativação dessas enzimas ocorre através da ligação covalente de um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos dessas enzimas.
O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. ... Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
A fosforilação oxidativa é um processo em que a energia obtida por meio da degradação das moléculas provenientes dos alimentos, como a glicose, é convertida em ligações nas moléculas de adenosina trifosfato (ATP).
A fosfofrutoquinase-2 é uma enzima alostérica, ou seja, ela é regulada por reações não-covalentes, que regula a glicólise e a glicogênese por meio da catalização da transferência do grupo fosfato do ATP para a frutose-6-fosfato, levando à formação de frutose-2,6-difosfato, um efetor alostérico para outra 6- ...
O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
Existem dois tipos principais de regulação enzimática: uma intracelular, comandada pela presença de moduladores alostéricos enzimáticos positivos ou negativos [1-4], e uma que vem de fora da célula, sistêmica, e que é fundamental para que hajam ações coordenadas entre os diversos órgãos e
A regulação metabólica é feita pela modulação de enzimas regulatórias de processos metabólicos chaves, de tal modo que se possa ativar ou inibir reações químicas específicas para cada situação resultando em respostas biológicas adequadas [1,2]. Para garantir a
O regulamento do ciclo de ácido cítrico é importante como as reacções que são não-verificados conduzirão às grandes quantidades de energia metabólica desperdiçada. A capacidade para regular o ciclo mantem a pilha em um estado estável, e esta função é mantida por três mecanismos: A disponibilidade das carcaças. Inibição dos produtos formados.
Ou seja, a enzima pode ainda alcançar sua taxa máxima de reação se houver bastante substrato, porque quase todos os sítios ativos de quase todas as moléculas de enzima estarão ocupados pelo substrato e não pelo inibidor.
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