A interação entre uma micromolécula com seu sítio de ação no sistema biológico (receptor) ocorre durante a fase farmacodinâmica e é determinada por forças intermoleculares, como interações hidrofóbicas, eletrostáticas, covalentes e estéricas.
Agonistas ativam receptores que produzem a resposta desejada. Os agonistas convencionais aumentam a proporção de receptores ativados. Os agonistas inversos estabilizam o receptor na sua conformação inativa e agem de forma semelhante aos antagonistas competitivos.
As interações de um fármaco com o seu sítio de ação no sistema biológico ocorrem durante a chamada fase farmacodinâmica e são determinadas por forças intermoleculares: interações hidrofóbicas, polares, eletrostáticas e estéricas.
Em Farmacologia: Receptor - local onde o fármaco interage e produz um efeito farmacológico. Proteínas possuidoras de um ou mais sítios que, quando ativados por substâncias endógenas, são capazes de desencadear uma resposta fisiológica.
A ligação fármaco-receptor se faz por ligação iônica, pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações hidrofóbicas. A administração simultânea de duas drogas pode fazer com que o efeito de uma delas seja quantitativamente alterado.
A capacidade do fármaco em afetar um determinado receptor relaciona-se à afinidade do fármaco (probabilidade de ocupar um receptor a qualquer instante) e à eficácia intrínseca (atividade intrínseca — grau em que o ligante ativa receptores e conduz à resposta celular).
Com base na estrutura molecular e de seu mecanismo de transdução de sinal, podemos distinguir 4 tipos ou superfamílias de receptores:
Muitos receptores de fármacos podem ser categorizados den- tro de dois estados de conformação, que estão em equilíbrio reversível entre si. Esses dois estados são denominados estado ativo e estado inativo.
São também bastante chamadas de Forças Intermoleculares. Existem três tipos de forças intermoleculares, que são: dipolo permanente, dipolo induzido e ligações de hidrogênio (antigamente chamada de pontes de hidrogênio).
As interações intermoleculares estão intimamente relacionadas com as propriedades termodinâmicas de líquidos, sólidos e gases. Logo, o entendimento de tais forças intermoleculares é de extrema relevância se quisermos entender o comportamento de sistemas químicos a nível molecular.
A ligação de um fármaco a um receptor pode inibir a ação do receptor, ou estimular o receptor produzindo as respostas fisiológicas que são características da ação do fármaco.
A capacidade do fármaco em afetar um determinado receptor relaciona-se à afinidade do fármaco (probabilidade de ocupar um receptor a qualquer instante) e à eficácia intrínseca (atividade intrínseca — grau em que o ligante ativa receptores e conduz à resposta celular).
O efeito farmacológico também é determinado pelo período de tempo em que o complexo fármaco-receptor persiste (tempo de residência). O tempo de vida do complexo fármaco-receptor é alterado por processos dinâmicos (mudanças de conformação) que controlam a velocidade de associação e dissociação do fármaco de seu alvo.
Também existem ligações inespecíficas de fármacos, isto é, em alvos moleculares não designados como receptores (p. ex., proteínas plasmáticas). A ligação de fármacos a esses locais inespecíficos, como a ligação a proteínas séricas, impede que o fármaco se ligue ao receptor e, assim, inativa o fármaco.
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