O transporte de H+ e CO2 pela hemoglobina e hemácias tem como resultado uma mudança no pH do sangue. O pH do sangue, por outro lado, altera a afinidade da hemoglobina pelo O2. Todas estas mudanças, tornam a hemoglobina uma molécula ideal para sua função: recolher oxigênio nos pulmões e libera-lo nos tecidos.
A nível celular quatro fatores são conhecidos por influenciar a afinidade entre o oxigênio e as hemácias (hemoglobina). Estes são pH, dióxido de carbono (CO2), temperatura, e certos fosfatos orgânicos (Brewer, 1974), representados na Figura 4.
O transporte de oxigênio acontece porque essa molécula liga-se ao ferro da hemoglobina, formando a oxi-hemoglobina. Como apenas uma molécula de oxigênio liga-se ao ferro, cada molécula de hemoglobina liga-se a quatro moléculas de oxigênio.
Efeito Bohr A liberação do O2 pela Hb é aumentada quando o pH diminui ou quando a pCO2 está aumentada. Ambos resultam na redução da afinidade da Hb pelo O2 e, com isso, em um deslocamento da curva de dissociação do O2 para a direita (Figura 2). Essa alteração recebe o nome de Efeito Bohr.
É a tendência do O2 de ser liberado da hemoglobina quando a PCO2 aumenta. Isso acontece, pois a ligação do CO2 à hemoglobina diminui sua afinidade com o O2.
A curva de dissociação é desviada para a direita por aumento na concentração de íon hidrogênio (H +), aumento de 2,3-difosfoglicerato (DPG) do eritrócito, elevação da temperatura (T) e aumento da pressão parcial de dióxido de carbono (PCO2).
Os fatores responsáveis são a diminuição do pH, aumento da temperatura corporal, aumento de BPG e aumento do PCO2 .
O efeito de Bohr é caracterizado pelo estímulo à dissociação entre o oxigênio e a hemoglobina (Hb), causando liberação de oxigênio para o sangue, quando ocorre um aumento na concentração de gás carbônico, ou pela promoção da ligação do oxigênio à hemoglobina quando ocorre uma diminuição do pH sanguíneo, facilitando, ...
O mecanismo de transporte de gases O sangue venoso volta aos pulmões carregado de dióxido de carbono, que também é transportado ligado à hemoglobina – formando carboemoglobina. Ao atingir os alvéolos, há uma troca: o dióxido de carbono é liberado e passa por difusão para o interior dos alvéolos, sendo expelido.
Nesta situação, a saturação da hemoglobina cai para cerca de 8% (veja que quase todo oxigênio ligado à hemoglobina solta-se dela e vai para o tecido que está com consumo de O 2 elevado).
No exato momento em que as moléculas de O2 atravessam a membrana alvéolo-capilar e penetram no plasma, forma-se uma diferença de PO2 entre plasma e hemoglobina contida no citoplasma da hemácia; isso desencadeia a "difusão na fase sanguínea" em que o O2 migra do plasma a hemoglobina.
Síntese de hemoglobina Inicia-se a partir do eritroblasto basófilo e termina nos reticulócitos que são responsáveis por 35% da produção total de Hb Depende de suprimento de ferro, síntese de protoporfirinas e globina Produção e degradação diária de 8g Hb Síntese da globina Ocorre nos ribossomos.
O monitor exibe a porcentagem de hemoglobina arterial (metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigênio pelo sistema circulatório) na configuração de oxiemoglobina. Taxas normais são da ordem de %.
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