Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima ...
Elas atuam ativando os processos e acelerando-os. Porém, após cumprirem sua função, são completamente restauradas, podendo ser novamente utilizadas em outras reações químicas. Figura 2: Na imagem podemos ver a atuação de uma das enzimas presentes em nosso organismo: a maltase.
Inativação de enzimas. Além da desnaturação provocada por altas temperaturas ou pH diferente do ótimo, as enzimas podem ser inativadas na presença de algumas substâncias químicas no meio. Metais pesados (chumbo e mercúrio, por exemplo) ou outras substâncias tóxicas (como o arsênico), podem alterar as enzimas.
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