Os grupos R destes aminoácidos são hidrofílicos, ou solúveis em água. Isso se deve aos grupos funcionais de suas cadeias laterais que formam pontes de hidrogênio com a água. Esta classe de aminoácidos inclui serina, L-treonina, L-cisteína, L-asparagina, L-tirosina, L-gluta- mina e glicina (Figura 6).
O organismo precisa das proteínas para manter e repor tecidos e para funcionar e crescer. Proteínas normalmente não são utilizadas para obter energia. No entanto, se o organismo não obtiver energia suficiente de outros nutrientes ou da gordura armazenada, a proteína pode ser utilizada para obter energia.
Como sabemos, os aminoácidos são importantes na formação das proteínas. Cada uma dessas macromoléculas é formada por uma longa cadeia de aminoácidos, os quais são ligados por meio de ligações peptídicas. Cada proteína é formada por uma sequência específica de aminoácidos, sequência essa que determinará sua conformação tridimensional.
Conforme pode ser observado, a ligação entre aminoácidos ocorre entre o grupamento carboxílico do primeiro e o grupamento amina do segundo (ou vice-versa), com liberação de uma molécula de água a cada reação formada. O nome dado a essa reação é de ligação peptídica, pois é a reação formadora de um peptídeo.
A forma como os aminoácidos interagem, com pontes de hidrogênio (interação física), ponte dissulfeto (ligação química) ou outros tipos, dependendo das propriedades dos resíduos de aminoácidos, irá determinar a forma segundo a qual cada “pedaço” da proteína irá se arranjar espacialmente (estrutura secundária).
Após ligação à proteína, ocorre uma pequena modificação em sua composição, a perda de dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio (perda de água após realização da ligação peptídica), e a mudança de função química, que passa a ser amida. Entendamos a estrutura de um aminoácido fora do contexto de uma proteína.
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