As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem sua atividade. As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras, as moléculas que diminuem a atividade de uma enzima são chamadas de inibidoras.
De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima ...
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
A atividade enzimática pode ser "aumentada" ou "diminuída" por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. Cofatores.
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