O enovelamento de proteínas é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional.
Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos.
O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. ... Assim, podem ocorrer mutações nas sequências de aminoácidos, ou interações ambientais distintas, dificultando o enrolamento e gerando proteínas com conformação alterada à sua conformação nativa.
A dobradura de proteína é um processo por que uma corrente do polipeptídeo se dobra para se transformar uma proteína biologicamente activa em sua estrutura 3D nativa. A estrutura da proteína é crucial a sua função. As proteínas dobradas são mantidas unidas por várias interacções moleculars.
Proteínas auxiliares: as chaperonas.
E uma perda da estrutura tridimensional que seja suficiente para causar a perda de função é o que ganha o nome de desnaturação. Basicamente o estado desnaturado de uma proteína não vai necessariamente corresponder a um desenovelamento completo da estrutura proteica e uma randomização de conformação.
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A estrutura terciária de uma proteína é determinada por interacções não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos constituintes ou, em alguns casos, por interacções covalentes designadas por pontes de disssulfureto.
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem: Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf. queijo). Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
A função das chaperonas é justamente auxiliar as proteínas no processo de enovelamento, garantindo que elas alcancem a estrutura espacial correta. Por consequência, essas guardiãs das proteínas, como também são conhecidas, cumprem um papel fundamental contra o surgimento de doenças.
A estabilidade da forma enovelada de cada molécula proteica dependerá, portanto, da somatória de muitas ligações não covalentes. ► As ligações fracas são: ► Pontes de hidrogênio; ► Forças de van der Waals; ► Interação hidrofóbica; ► Ligações iônicas.
Desnaturação é, então, a perda da forma tridimensional de uma proteína, que ocorre por ação de qualquer fator capaz de destruir as estruturas secundária, terciária e/ou quartenária. ... Os principais agentes físicos desnaturantes são: calor, luz, frio, microondas, agitação e pressão.
Sendo assim, são funções das proteínas:
assumir o papel de enzimas, influenciando diretamente a aceleração de uma reação química;
movimentar músculos (realizado pela miosina e actina);
composição hormonal;
composição de anticorpos;
coagulação sanguínea;
transporte de oxigênio (feito pela hemoglobina).
As proteínas determinam a forma e a estrutura das células e coordenam quase todos os processos vitais. As funções das proteínas são específicas a cada uma delas e permitem às células manter sua integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular funções celulares, etc.
As chaperonas moleculares auxiliam no enovelamento correto de outras proteínas, entre outras funções importantes para as células. A família das Hsp90 são chaperonas importantes por auxiliarem no enovelamento proteico e prevenirem a agregação de proteínas.
A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas. As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. ... As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. ... A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
O colapso hidrofóbico consiste na força principal que guia o enovelamento da proteína. ... A energia livre quantifica a estabilidade da proteína, e o estado nativo por sua vez é aquele em que esta arranjada a menor quantidade de energia global e a máxima compactação proteica.
As estruturas das proteínas podem ser primárias (principal), secundárias, terciárias ou quaternárias, que resultam de ligações entre moléculas ou em partes da molécula.
Muitas ligações entre as moléculas ocorrem por três tipos de ligações não covalentes: atrações eletrostáticas (ligações iônicas), ligações de hidrogênio e atrações de van der Waals.
Entre elas estão as interações hidrofóbicas, ligações iônicas, ligações de hidrogênio e formação de pontes dissulfeto.
Chaperoninas são proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante seu processo de dobramento. São também chamadas proteínas de choque térmico devido à elevação da sua taxa de síntese em temperaturas altas.
Os chaperones são proteínas que têm por função principal assistir e promover o enrolamento adequado de cadeias polipeptídicas, quer as cadeias recém-sintetizadas nos ribossomas do retículo endoplasmático quer pós-traducionalmente durante o seu processo de translocação através das membranas intracelulares.
Ao passo que, em Hsp70, a ligação com o ATP é mediada por três pontes de hidrogênio, na proteína actina, somente duas ligações desse tipo são suficientes para manter o nucleotídeo ligado.
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético.
A desnaturação ocorre quando as pontes de hidrogênio entre as cadeias complementares se rompem e as fitas se separam. O inverso é chamado de renaturação, e permite que todas as propriedades originais da molécula sejam restabelecidas.
Como consequência da desnaturação protéica podemos observar os seguintes efeitos: diminuição de solubilidade, perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação, etc.
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