Alfa-hélice. helicoidal. Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio entre o C=O. do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.).
Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídeo está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. ... A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal.
As α-hélices podem servir unicamente como simples meio de ancoragem à bicamada lipídica ou podem formar um canal através do qual podem passar diversas substâncias. ... As α-hélices podem mover-se, resvalando umas sobre as outras, para produzir uma modificação conformacional.
Apesar disso, nem todos os polipeptídeos podem formar uma alfa-hélice estável. Isso porque a cadeia lateral dos aminoácidos (os grupos R) pode influenciar nessa estabilidade. ... Apesar de a alfa-hélice ser a estrutura secundária mais simples, existem outras conformações possíveis.
A folha pregueada, ou configuração beta, é uma estrutura também mantida por pontes de hidrogênio entre as unidades peptídicas. ... Essas estruturas são menos estáveis em comparação com as folhas betas anti-paralelas. Isso ocorre devido a uma certa torção das ligações de hidrogênio que unem essas cadeias polipeptídicas.
Proteínas de membrana Como visto, a membrana plasmática apresenta proteínas que estão inseridas na bicamada lipídica. Essas exercem várias funções na célula, como: transporte de substâncias, atividades enzimáticas e comunicação entre células.
As cadeias lateraisencontram-se voltadas para o exteriorda hélice. Uma α-hélice mais compridaé estabilizada por múltiplas pontes de hidrogénio. A presença de resíduos desestabilizadores de hélices (como por exemplo a prolinapode provocar a interrupção da estrutura da hélice ou uma curvatura da mesma (como neste caso). A visualização da
Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos.
Na figura representa-se, por simplicidade, apenas o "esqueleto" N-Cα-C=O do péptido. A hélice eleva-se cerca de 5.4 Å por volta. A distância angular entre aminoácidos é de cerca de 100º, pelo que estão presentes cerca de 3.6 aminoácidos por volta da hélice: As cadeias lateraisencontram-se voltadas para o exteriorda hélice.
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