No filamento fino temos a actina que é uma estrutura longa (5nm), formada por dois filamentos, contorcidos em forma de hélice, de polímeros de actina (actina F ou fibrosa). Os polímeros de actina são constituídos por volta de 200 pequenos monômeros de actina (Actina G ou globular).
No músculo estriado esquelético, a contração se dá pela interação entre os dois filamentos de proteínas nos sarcômeros (actina e a miosina). A cabeça da miosina empurra os filamentos de actina, gerando a contração muscular.
De todas as proteínas celulares, a actina é responsável por cerca de 5 a 10% – dependendo do tipo de célula. No fígado, por exemplo, cada uma das células que constituem tem quase 5,10 8 moléculas de actina. As duas formas de actina, monômero e filamento, estão continuamente em equilíbrio dinâmico entre polimerização e despolimerização.
Os filamentos finos são ancorados nas regiões chamadas discos Z. Essa região consiste em uma rede de fibras, na qual a proteína CapZ é encontrada e na qual as extremidades (+) dos filamentos de actina estão ancoradas. Esta âncora impede a despolimerização da extremidade (+).
Estes filamentos são constituídos por diferentes tipos de proteínas como a queratina, vimentina, desmina, proteína fibrilar ácida da glia (GFAP) e proteínas dos neurofilamentos. Abraham L. Kierszenbaum. Histologia e Biologia celular, Uma introdução à patologia. 3ª edição.
A actina é uma proteína globular com uma única cadeia polipeptídica. No músculo, a actina tem uma massa molecular de aproximadamente 42 KDa. Esta proteína tem dois domínios. Cada um possui dois subdomínios e uma divisão entre os domínios. ATP-Mg +2 se liga ao fundo da fenda.
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