(MACK-SP) Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve: a) estar na mesma concentração da enzima. b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática. A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente. Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura.
Cinética enzimática
As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas para dar origem aos produtos da reação.
As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
Atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas. Já a inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas. Este tipo de inibição pode ser do tipo ...
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