Aminoácidos
Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade da sua cadeia lateral em apolares (hidrofóbicos ou insolúveis em água), polar neutro (hidrofílico ou solúveis em água), polar com carga negativa (áci- do) e polares com carga positiva (básico).
Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos.
Os aminoácidos são moléculas que se ligam por meio de ligações peptídicas para a formação das proteínas. Os aminoácidos são moléculas que se ligam por meio de ligações peptídicas para a formação das proteínas. Eles são constituídos por cadeias de carbono ligadas a hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos.
Por apresentar simultaneamente caracteres ácido e básico, os aminoácidos são denominados compostos anfóteros e reagem tanto com bases como com ácidos.
Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos.
Quando dissociado, em solução aquosa, contém uma amina com carga positiva, uma carboxila com carga negativa e dois hidrogênios ligados ao carbono a. É o único aminoácido comum que não tem um átomo de carbono assimétrico. Glicina (do grego glykos = doce) ou Glicocola.
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao átomo de carbono a. Nesse mesmo carbono fica ligado ainda um átomo de hidrogênio (H).
Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos. Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser reconhecidos, em 18, respectivamente. Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos. Fonte: www.geocitie.com.br
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